Proteínas

PROTEÍNAS

Hay muchas formas diferentes de proteínas, es el 50% de la materia orgánica de un ser vivo y la que más funciones cumplen en los seres vivos, algunas actúan como hormonas(reguladoras), como enzimas, músculos, piel .
Es un polímero de monómeros distintos, tienen una secuencia, un orden que contiene información, la cual permite hacer reacciones del metabolismo(papel activo).

Son polímeros lineales de aminoácidos, dan lugar a macromoléculas que presentan un PH mas alto que ninguna otra molécula, son muy complejas, se montan , desmontan con mucha facilidad.

Haciendo hidrólisis suave, da lugar a polipeptidos que son cadenas lineales de más de 10 Aa, más hidrolisis y los polipeptidos se rompen y forman los 20 Aa diferentes separados unos de otros.

Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas, están formados por un grupo ácido y un grupo amino, se diferencian en el resto


Propiedades.
Son parecidas a las propiedaes de los monosacáridos y al agua, por ser polares

-Carácter ácido-básico
Se comportan como ácido a PH básico y viceversa
Al variar el PH de la disolución van cambiando las cargas de los Aa, de las proteinas, su forma y su función.

-Son moléculas polares
Son solubles en agua(medio interno)
Son cristalinos, con alto punto de fusión y ebullición

-Isomería espacial y óptica
Misma fórmula molecular y diferente propiedad
Tiene carbono asimetrico
Isomería óptica, las disolucines de Aa desvian la luz polarizada

Clasificación
La clasificación se hace en función de como se encuentran en Ph=6
Apolares
Polares sin carga
Polares con carga

Enlace peptídico
Es el enlace que se establece entre aminoácidos, un grupo amino junto con un grupo ácido se forma una molécula de agua,se forma el enlace peptídico entre el C y N



Los enlaces peptídicos entre los aminoácidos forman una linea quebrada, por los átomos ppetidicos, quedando los restos alternativamente arriba y abajo.
Este enlace es un enlace resonante, para serlo los átomos peptidicos deben estar en el mismo plano, para poder compartir electrones

Si están en el mismo plano, no pueden girar unos respecto a los otros, el giro del carbono alfa es importante porque arrastra al resto determinando las diferentes estructuras espaciales de las proteínas

Estructura de las proteínas

Aa unidos por enlaces peptídicos, forman dipeptido, peptido, polipepetido.
Cada proteína tiene ciertos aminoácidos, con cierto orden, un mismo orden que es la secuencia de Aa(información de las proteínas), es la estructura 1ª, esta es determinante de las demás estructuras, esta estructura primaria nos hace entender una propiedad que es la especifidad.
Una misma proteína en distintas especies es semejante en su estructura primaria, en cuanto a los Aa esenciales, lo que cambia son los no esenciales estos no dan la especifidad.



Estructura 1ª
Linea quebrada junto con carbono alfa, peptidicos y Restos alternados

Cada proteína tiene una estructura su estado nativo, que adquieren las proteínas espontáneamente, sin consumo de energía(estado nativo=forma), esta estructura es muy estable que puede tener la proteína , muchos enlaces.

Estructura 2ª
Depende del giro del C alfa, este determina el giro del resto de Aa.

Alfa helice
Cuando un carbono alfa gira helicoidalmente en torno a un eje imaginario, de todas las hélices posibles solo se forma la que tiene 3´6 Aa por vuelta, pues cada 4 aminoácidos quedan enfrentados, los átomos peptídicos(de todos los aminoácidos) se encuentran en la posición geométrica adecuada(distancia y orientación) para que se forme un puente de hidrógeno, se forman todos los puentes de hidrógeno posibles, el máximo posible, son intracatenarios,son los que mantienen la hélice.

Beta hoja plegada
Los carbonos alfa actúan como punto de plegamiento de la linea quebrada de la estructura primaria, no se pueden formar los puentes de hidrógeno, estos no se establecen dentro de la misma cadena, sino que se forma entre dos cadenas paralelas los átomos peptídicos quedan en la posición geométrica adecuada entre 2 cadenas paralelas en beta hoja paralelas(o una replegada)
Los puentes de hidrógeno intercatenarios, que mantienen la hoja plegada(otra estructura seria menos estable)

Triple hélice de colágeno
No forma hélice, porque en su estructura primaria tiene mucha prolina e hidroxiprolina que tiene su grupo amino ciclado o dentro de un anillo, solo tienen un H que pierde en el enlace peptidico, no tiene ningún H y no puede formar puentes.

Tres hélices muy extendidas permiten formar puentes de hidrógeno intercatenarios igual que una cadena de tres cabos
La mayoría de las proteínas no están completamente estructuradas secundariamente, pueden tener discontinuidades(donde se rompe la estructura 2ª)


La estructura secundaria de un proteína y sus discontinuidades constituye la estructura 3ª que es igual al estado nativo, que es la forma espacial de la proteína

Esta estructura depende de la estructura 1ª, la 2ª del giro del carbono alfa que también dependen de los Aa de la Estructura 1ª, ciertos aminoácidos dan lugar a Hélice y otros a hoja plegada, otros forman discontinuidades producidas por ciertos aminoácidos(=E1ª) que no permiten ni una hélice ni hoja plegada, rompen la estructura secundariamente


Causas de las discontinuidades, depende de la estructura 1ª
-Prolina e hidroxiprolina, amino ciclado que carecen de H para un puente

-Aa apolares, sus restos huyendo del agua, se ontroducen en la cadena rompiendo su estructura 2ª

-Aa polares con carga cercanos
Acido glutamico y aspartico con carga negativa
Ciscina, histidina, arginina con carga positiva
Cuando estos se encuentran cercanos, si son de misma carga se repelen

-Cisteina que posee un grupo SH extremo de resto, este grupo es muy reactivo(reacciona fácilmente), cuando se encuentran cercanos y enfrentados reaccionan entre ellos formando un puente de disulfuro, enlace fuerte y covalente

Enlaces que mantienen la estructura 3ª
Son la mayoría enlaces débiles, pero son muchos
Gracias a la estructura 2ª y sus discontinuidades, ahora aparecen próximos los Aa antes alejados, permitiéndose la formación de nuevos enlaces manteniendo la estructura 3ª

-Puentes de hidrógeno, siempre se establece con el H(electropositivo), con otro electronegativo cargado(O, N)
-Interacciones hidrofóbicas, restos apolares hidrofobos se introducen en las cadenas lipofilas, pero si están próximos, como son hidrófobos, tienden a reunirse, se atraen.

-Interacciones iónicas los Aa ácidos y básicos al ser de carga contraria se atraen.
-Fuerzas de Van der Waals, cuando se comparten muchos electrones, como en los hidrocarburos y en los anillos próximos, los electrones libres saltan de un átomo a otro provocando cargas fluctuantes(cambiantes), no permanentes.
-Un sólo enlace fuerte, los puentes de disulfuro entre cisteinas, que mantienen la E3ª
La estructura 3ª son proteínas formadas por  una sola cadena polipeptidica, algunas presentan estructura 4ª formadas por varias cadenas polipeptidicas cada una con si estructura 3ª y la unión de sus cadenas constituye  la est 4ª
La unión de las subunidades que da lugar a la estructura 4ª, determina su forma espacial , su estado nativo.La unión de subunidades aproxima Aa, que antes estaban muy alejados, y ahora pueden  formar enlaces que mantienen esa estructura 4ª y no otra.



Enlaces que mantienen la E4ª
Son iguales que los de la estr3ª menos los puentes de disulfuro, no tienen nunca enlaces covalentes.
Son débiles y muchos, mantienen el estado nativo de la E2ª, 3ª y 4ª , lo que permite a las proteinas modificar su estructura durante su funcionamiento, ciertos restos permiten  la interacción débil con un ligando provocando su unión, proteína/ligando.
Provocando con nuevos restos en superficie una reacción química, los Aa esenciales son alejados en la cadena pero aparecen reunidas en un surco, llamado centro activo, resultado de su forma.
Los Aa esenciales y de unión mantienen su estado nativo



Propiedades de las proteínas

-Solubilidad en agua, son solubles porque la mayoría son polares, dependiendo de su resto
La proteína es polar y soluble en agua, pero no forman disoluciones porque son muy grandes, lo que pueden formar son dispersiones coloidales.

-Especifidad,  la estructura primaria de las proteínas varia de un individuo a otro y de una especie a otra, esto utiliza el sistema inmunitario para "reconocer" nuestras proteínas y distingue las extrañas, atacándolas, esto se da en el rechazo de trasplantes y transfusiones sanguíneas erróneas.

Cuando varia el Aa esencial de un individuo a otro es una enfermedad genética como la anemia falciforme, los glóbulos rojos cambian su estado nativo

-Des y renaturalización de las proteínas
El estado nativo se mantienen por enlaces débiles, por lo que pueden alterarse fácilmente, perdiendo la forma de la proteína, cuando pierde su estado nativo, cambian  sus propiedades, se vuelve insoluble, y todos los restos quedan en contacto con el agua, se hace más apolar y larga

Si la desnaturalización es suave, no afecta a la estructura primaria, devolviéndola a la situación inicial recupera espontáneamente el estado nativo sus propiedades y sus funciones.


Clasificación y funciones biológicas
Según su composición, pueden ser:
-Holoproteínas
Formadas por solo Aa.Se clasifican por su forma:
Globulares: Inmunoglobulina
Albumina: transporte de la sangre
Fibrosas de colágeno: tejido conjuntivo, oseo
Queratina: piel, pelo, uñas
Miosina: músculos

-Heteroproteinas
Formadas de Aa y otras moléculas, como el grupo prostetico que esta unido permanentemente de forma covalente a la proteína, este grupo es quien realiza las funciones en las proteínas mientras que esta les da, el ambiente para su funcionamiento, se subdividen según la naturaleza del grupo prostetico
- Fosfoproteínas (con ácido ortofosforico): caseina de la leche
-Glucoproteínas(glúcido): anticuerpos
-Cromoproteínas con anillo tetrapirrolico
molécula resonante con dobles enlaces débiles, muchos electrones compartidos, dando lugar a un color.

Hierro- hemoglobina
Cobre-Hemocianina
Mg-Clorofila

Al tener electrones compartidos, tiene electrones libres, por lo que puede absorber energía

-Nucleoproteinas, proteínas junto con ácidos nucleicos
cromatina, cromosoma, ribosomas.

Clasificación según su función
No sirven como fuente de energía.
-Función estructural: queratina, colágeno
-Catalizadores, enzimas que aceleran las reacciones metabólicas
-Transporte: albuminas transportan oxígeno en la sangre, mioglobina(músculo)
-Defensa: anticuerpos
-Movimiento actina y miosina(músculos

-Reguladores: cambian la temperatura, el estado metabólico de las células, hormonas:  insulina