ENZIMAS
Entre las principales características de los seres vivos esta el metabolismo, reacciones químicas que explican nuestro funcionamiento(resultado de nuestras reacciones químicas).Somos máquinas que funcionan mediante reacciones químicas, es necesario que estas ocurran en tiempo real y a cierta velocidad, sino serian inservibles.
En reacciones lentas se necesita un catalizador, que acelera las reacciones, las enzimas
Mecanismo de acción enzimática.
Todas las reacciones metabólicas son reversibles, existe equilibrio, en laboratorio para acelerar las reacciones se sube la temperatura o se dan descargas eléctricas, un aporte energético pero que son incompatibles con los seres vivos, porque alteran las moléculas orgánicas (su estado nativo)
En los seres vivos se aceleran las reacciones mediante catalizadores aumenta la velocidad , sin aporte energético excesivo.Todas las reacciones químicas consisten básicamente en la formación o rotura de enlaces qui micos, para lo que hace falta un aporte de energía: la energía de activación, es la energía para pasar de un mol de sustrato hasta un complejo activado(es inestable y volverá a sustrato o producto) energía necesaria para formar o romper enlaces.
En el complejo activado los enlaces estarían medio rotos o medio formados, para que ocurra esto en la reacción debe existir una energía de activación.
Los sustratos deben colisionar con una geometría correcta
Energía de activación, es la mínima energía necesaria para formar o romper enlaces que es igual que la energía necesaria para convertir un mol de soluto en mol de producto.
Complejo activado es el estado intermedio entre sustrato y producto , el que posee mayor energía potencial por haber absorbido la energía de activación en el complejo activado los enlaces están mitad rotos o mitad formados.
Previamente a la formación del complejo activado, los sustratos deben encontrarse, colisionar para formar el complejo activado en la geometría de la colisión correcta.
Si la colisión es geometricamente correcta la energía se invierte en la formación de complejo activado, en otro caso la energía se pierde inútilmente.
Los catalizadores disminuyen la energía de activación favoreciendo la geometría de colisión.
Con la suficiente energía de activación y colisión correcta el complejo activado se transforma en producto, si falta alguna vuelve a sustrato.
La facilidad o dificultad con la que se desarrolla la reacción química depende de la energía de activación, si esta es baja, la velocidad de reacción es alta, no necesitan energía por que la temperatura ambiental es suficiente para agitar a los sustratos y que la reacción ocurra de forma espontánea
La velocidad de reacción depende de la energía de la reacción, cuando esta desprende energía se dice que es exotérmica, cuando necesitan menos energía son endotérmicas. Las enzimas favorecen favorecen la geometría de la colisión, hacen que todas las colisiones son correctas, sin pérdidas de energía por lo que a baja energía de ionización las reacciones serán espontáneas
Las enzimas como todos los catalizadores se recuperan intactos, no se consumen pero intervienen en la reacción, uniéndose a los sustratos favoreciendo la geometría y el desarrollo de la reacción, sin alterar el equilibrio de la reacción, todos los catalizadores actúan en bajas concentraciones
Características de la catálisis enzimática
-Complejo enzima-sustrato y centro activo. La peculiaridad es que se forma un complejo enzima-sustrato intermedio que es inestable, rápidamente se transforma en producto, esta unión forma un complejo que se realiza en la superficie enzimática, es como un surco llamado el centro activo, donde se une el sustrato, este centro activo tienen una forma complementaria con el sustrato, las enzimas "reconocen" a sus sustratos por su forma de sustrato y centro activo, lo reconocen por estereoespecifidad.
Cuando encaja el enzima-sustrato, el sustrato queda en contacto con ciertos restos de Aa que se encuentran en el que van a interaccionar débilmente con ciertos grupos químicos del sustrato,provocando la unión enzima-sustrato, la especifidad entre enzima y sustrato, determinan la forma ademas de los restos que se unen al sustrato (aminoácidos de unión), estos aminoácidos de unión se fijan, aproximan y reorientan al sustrato poniéndolo en contacto con otros restos de aminoácidos presentes en el centro activo.
Los aminoácidos catalíticos mediante interacciones débiles favorecen el desarrollo de la reacción, debilitando, altera ciertos enlaces del sustrato o quien expone ciertos grupos quimicos de los sustratos si la reacción es enlazarlos
Los aminoácidos de unión junto con los catalíticos no están necesariamente seguidos en la cadena de Aa, aparecen cercanos y en el centro activo debido a los repliegues, la forma de la cadena de la proteína.
La unión enzima-sustrato es como un modelo mano-guante, con su unión cambia la forma de ambos y este cambio de forma desemboca en la formación del producto
Los Aa de unión y catalíticos, con aminoácidos que mantienen el estado nativo de la enzima son los Aa esenciales en la misma proteínas no varían de un individuo a otro, ni de una especie a otra, el resto es Aa de relleno.
-Especificidad
La enzima reconoce a su sustrato por su forma complementaria con centro activo junto con Aa de unión que da lugar a la especifidad del sustrato, cuando es total , se puede distinguir incluso los isómeros
Cada enzima solo favorece una reacción (la que le permite sus Aa cataliticos), esto es la especifidad de acción.
-Cofactores y vitaminas
Muchas enzimas precisan para su acción la colaboración de sustancias, no proteínas
Los cofactores para referirse a iones metálicos (Ca, Mg, Fe..), colaboran entre unión enzima-sustrato o la catálisis
Las coenzimas son moléculas orgánicas, actúan como transportadores de grupos químicos entre una reacción que los desprende y otra que las precisa dan lugar a aceptores temporales de grupos químicos, los catalizadores deben recuperarse intactos, no pueden quedarse con nada.
-Deshidrogenasa enzima, se encarga de quitar el H al S, debe aceptarlo un coenzima redox, intervienen en las reacciones de oxido-reducción.
-Quinasas y Fosfatasas quitan enlaces de alta energía como el fosfórico
-Coenzimas transportadores de energía (única forma de energía utilizable por los seres vivos para obtener energía química) en un enlace de alta energía con fósforo.
Las coenzimas son imprescindibles para la acción enzimática, la fábrica la misma célula como a los nucleotidos, las demás coenzimas que transporta otro grupos químicos, trasporta ácido acético y el combustible en la respiración celular, no pueden fabricar las células, por lo que estas sustancias se deben tomar en la dieta(vitaminas)
-Hidrosolubles: solubles en agua , se elimina en la orina, actúan como coenzimas
-Liposolubles, insolubles en agua y solubles en lipidos, pueden ser toxinas y funcionan como grupos prosteticos
Las vitaminas se necesitan en bajas concentraciones , actúan con enzimas en bajas concentraciones, si faltan vitaminas se pueden dar enfermedades como efecto de la falta de ciertas reacciones metabólicas que necesitan de esos coenzimas, estos síntomas desaparecen al añadir vitaminas en la dieta.
Cinética de las reacciones enzimáticas: ecuación Michaelis-Menten.
La velocidad es proporcional a la concentración de sustrato
1- La velocidad es directamente proporcional a la concentración de sustrato
2- ya no es tan directa la proporción, aumenta
3-la velocidad no tiene nada que ver con el sustrato, el enzima es saturado por el sustrato
La ecuación que explica esta cinética
Relaciona la velocidad con la concentración de sustrato y con ciertas características que tienen cada enzima
Km es la concentración de sustrato en la que la velocidad inicial es 1/2 de la velocidad máxima, también es una constante de equilibrio, hace falta mucho sustrato para que la reacción ocurra adecuadamente, el enzima tienen poca afinidad por el sustrato, necesita sustrato para formar el complejo enzima-sustrato
La Km es inversamente proporcional a la afinidad del enzima por el sustrato, esta es característica de cada enzima, varia con cada sustrato, cada temperatura, PH..
También tienen Km diferentes según las concentraciones de coenzimas y cofactores.
Vmax característica de cada enzima, es la saturación del enzima por el sustrato, todo enzima ocupado por el sustrato al actuar, baja concentraciones del enzima.
Factores que influyen en la velocidad de las reacciones enzimáticas.
La velocidad de las reacciones enzimáticas no es siempre igual, depende de unos factores que influyen sobre la velocidad.
-La concentración de sustrato influye en la velocidad de la reacción
-Hay un temperatura óptima para los enzimas, 37ºC, por debajo de esta disminuye la velocidad, porque al haber poca energía difícilmente se alcanza la energía de activación.
Por encima de la temperatura óptima la velocidad también disminuye, al aumentar la temperatura, la agitación térmica de las moléculas aumenta, lo que rompe los enlaces débiles, que mantienen el estado nativo de las proteínas, perdiendo su forma
-Ph óptimo(6,5-7) a bajo PH, baja velocidad
depende del PK.
Si cambia el ph aparecen cargas eléctricas indeseables y/o desaparecen cargas necesarias, altera el estado nativo del enzima, altera su forma, función y velocidad, cuando las cargas electricas afecten a los Aa de unión, los aminoácidos catalíticos que mantienen el estado nativo, bajan su velocidad y ocurre la desnaturalización.
-Coenzima y cofactores óptimos, baja velocidad por falta de ayuda para los enzimas, los enzimas bajan y los coenzimas también
Clasificación y nomenclatura
Se clasifica por la acción quimica que realizan:
Nombre sutrato+acción enzimática+-asa
Regulación de la acción enzimática(modificaciones)
Las necesidades celulares varían y así debería hacerlo también la actividad enzimática, que cubren dichas necesidades de las células.
Existen parámetros generales que afectan a la acción enzimática, concentración de sustrato, temperatura, Ph, son inespecificos que afectan por igual a todas las enzimas, son inútiles para regular la actividad de las enzimas pero específicamente necesario para economizar recursos y necesaria para que actúen coordinadamente. Se puede hacer a nivel del enzima o a nivel genético, la forma más económica de regular y fabricar el enzima cuando sea necesario
Activación/inhibición enzimática
Todos los enzimas se activan(funcionan) por presencia del sustrato, es un activador enzimático, también los coenzimas y cofactores, también los inhibidores especificos para esa función(anticatalizadores)
Los inhibidores, disminuyen la velocidad de las reacciones de las diferentes enzimas
Tipos inhibición:
-Inhibición irreversible, se unen covalentemente con ciertas enzimas, inhibiendolas irreversiblemente, es veneno metabólico, no se considera una inhibición.
-Inhibición reversible, mecanismo celular que regula la velocidad de sus reacciones químicas, hay tres tipos de esta inhibición, distinguiéndose experimentalmente.
Inhibición competitiva, la producen inhibidores que se parecen químicamente al sustrato, el enzima lo confunde con los inhibidores, la cantidad de producto disminuye
Si aumenta el sustrato la velocidad aumenta porque hay más enzima-sustrato.
Inhibición acompetitiva: el inhibidor no tiene semejanza con el sustrato, se da la reacción normal.
Inhibición no competitiva
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