Enzimas

ENZIMAS

Entre las principales características de los seres vivos esta el metabolismo, reacciones químicas que explican nuestro funcionamiento(resultado de nuestras reacciones químicas).Somos máquinas que funcionan mediante reacciones químicas, es necesario que estas ocurran en tiempo real y a cierta velocidad, sino serian inservibles.
En reacciones lentas se necesita un catalizador, que acelera las reacciones, las enzimas

Mecanismo de acción enzimática.
Todas las reacciones metabólicas son reversibles, existe equilibrio, en laboratorio para acelerar las reacciones se sube la temperatura o se dan descargas eléctricas, un aporte energético pero que son incompatibles con los seres vivos, porque alteran las moléculas orgánicas (su estado nativo)

En los seres vivos se aceleran las reacciones mediante catalizadores aumenta la velocidad , sin aporte energético excesivo.Todas las reacciones químicas consisten  básicamente en la formación o rotura de enlaces qui micos, para lo que hace falta un aporte de energía: la energía de activación, es la energía para pasar de un mol de sustrato hasta un complejo activado(es inestable y volverá a sustrato o producto) energía necesaria para formar o romper enlaces.
En el complejo activado los enlaces estarían medio rotos o medio formados, para que ocurra esto en la reacción debe existir una energía de activación.
Los sustratos deben colisionar con una geometría correcta



Energía de activación, es la mínima energía necesaria para formar o romper enlaces  que es igual que la energía necesaria para convertir un mol de soluto en mol de producto.
Complejo activado es el estado intermedio  entre sustrato y producto , el que posee mayor energía potencial por haber absorbido la energía de activación en el complejo activado los enlaces están mitad rotos o mitad formados.
Previamente a la formación del complejo activado, los sustratos deben encontrarse, colisionar para formar el complejo activado en la geometría de la colisión correcta.
Si la colisión es geometricamente correcta la energía se invierte en la formación de complejo activado, en otro caso la energía se pierde inútilmente.
Los catalizadores disminuyen  la energía de activación favoreciendo la geometría de colisión.

Con la suficiente energía de activación y colisión correcta el complejo activado se transforma en producto, si falta alguna vuelve a sustrato.

La facilidad o dificultad con la que se desarrolla la reacción química depende de la energía de activación, si esta es baja, la velocidad de reacción es alta, no necesitan energía por que la temperatura ambiental es suficiente para agitar a los sustratos y que la reacción ocurra de forma espontánea

La velocidad de reacción depende de la energía de la reacción, cuando esta desprende energía se dice que es exotérmica, cuando necesitan menos energía son endotérmicas. Las enzimas favorecen favorecen la geometría de la colisión, hacen que todas las colisiones son correctas, sin pérdidas de energía por lo que a baja energía de ionización las reacciones serán espontáneas


Las enzimas como todos los catalizadores se recuperan intactos, no se consumen pero intervienen en la reacción, uniéndose a los sustratos favoreciendo la geometría y el desarrollo de la reacción, sin alterar el equilibrio de la reacción, todos los catalizadores actúan en bajas concentraciones

Características de la catálisis enzimática



-Complejo enzima-sustrato y centro activo. La peculiaridad es que se forma un complejo enzima-sustrato intermedio que es inestable, rápidamente se transforma en producto, esta unión forma un complejo que se realiza en la superficie enzimática, es como un surco llamado el centro activo, donde se une el sustrato, este centro activo tienen una forma complementaria con el sustrato, las enzimas "reconocen" a sus sustratos por su forma de sustrato y centro activo, lo reconocen por estereoespecifidad.

Cuando encaja el enzima-sustrato, el sustrato queda en contacto con ciertos restos de Aa que se encuentran en el que van a interaccionar débilmente con ciertos grupos químicos del sustrato,provocando la unión enzima-sustrato, la especifidad entre enzima y sustrato, determinan la forma ademas de los restos que se unen al sustrato (aminoácidos de unión), estos aminoácidos de unión se fijan, aproximan y reorientan al sustrato poniéndolo en contacto  con otros restos de aminoácidos presentes en el centro activo.
 Los aminoácidos catalíticos mediante interacciones débiles favorecen el desarrollo de la reacción, debilitando, altera ciertos enlaces del sustrato o quien expone ciertos grupos quimicos de los sustratos si la reacción es enlazarlos

Los aminoácidos de unión junto con los catalíticos no están necesariamente seguidos en la cadena de Aa, aparecen cercanos y en el centro activo debido a los repliegues, la forma de la cadena de la proteína.
La unión enzima-sustrato es como un modelo mano-guante, con su unión cambia la forma de ambos y este cambio de forma desemboca en la formación del producto
Los Aa de unión y catalíticos, con aminoácidos que mantienen el estado nativo de la enzima son los Aa esenciales en la misma proteínas no varían de un individuo a otro, ni de una especie a  otra, el resto es Aa de relleno.

-Especificidad
La enzima  reconoce a su sustrato por su forma complementaria con centro activo junto con Aa de unión que da lugar a la especifidad del sustrato, cuando es total , se puede distinguir incluso los isómeros 
Cada enzima solo favorece una reacción (la que le permite sus Aa cataliticos), esto es la especifidad de acción.

-Cofactores y vitaminas
Muchas enzimas precisan para su acción la colaboración de sustancias, no proteínas
Los cofactores para referirse a iones metálicos (Ca, Mg, Fe..), colaboran entre unión enzima-sustrato o la catálisis
Las coenzimas son moléculas orgánicas, actúan como transportadores de grupos químicos entre una reacción que los  desprende y otra que las precisa dan lugar a aceptores temporales de grupos químicos, los catalizadores deben recuperarse intactos, no pueden quedarse con nada.                    
-Deshidrogenasa enzima, se encarga de quitar el H al S, debe aceptarlo un coenzima redox, intervienen en las reacciones de oxido-reducción.
-Quinasas y Fosfatasas quitan enlaces de alta energía como el fosfórico
-Coenzimas transportadores de energía (única forma de energía utilizable por los seres vivos para obtener energía química) en un enlace de alta energía con fósforo.

 Las coenzimas son imprescindibles para la acción enzimática, la fábrica la misma célula como a los nucleotidos, las demás coenzimas que transporta otro grupos químicos, trasporta ácido acético y el combustible en la respiración celular, no pueden fabricar las células, por lo que estas sustancias se deben tomar en la dieta(vitaminas)
-Hidrosolubles: solubles en agua , se elimina en la orina, actúan como coenzimas
-Liposolubles, insolubles en agua y solubles en lipidos, pueden ser toxinas y funcionan como grupos prosteticos
Las vitaminas se necesitan en bajas concentraciones , actúan con enzimas en bajas concentraciones, si faltan vitaminas se pueden dar enfermedades como efecto de la falta de ciertas reacciones metabólicas que necesitan de esos coenzimas, estos síntomas desaparecen al añadir vitaminas en la dieta.

Cinética de las reacciones enzimáticas: ecuación Michaelis-Menten.

 La velocidad es proporcional a la concentración de sustrato


1- La velocidad es directamente proporcional a la concentración de sustrato
2- ya no es tan directa la proporción, aumenta
3-la velocidad no tiene nada que ver con el sustrato, el enzima es saturado por el sustrato
La ecuación que explica esta cinética 

Relaciona la velocidad con la concentración de sustrato y con ciertas características que tienen cada enzima
Km es la concentración de sustrato en la que la velocidad inicial es 1/2 de la velocidad máxima, también es una constante de equilibrio, hace falta mucho sustrato para que la reacción ocurra adecuadamente, el enzima tienen poca afinidad  por el sustrato, necesita sustrato para formar el complejo enzima-sustrato

La Km es inversamente proporcional a la afinidad del enzima por el sustrato, esta es característica de cada enzima, varia con cada sustrato, cada temperatura, PH..
También tienen Km diferentes según las concentraciones de coenzimas y cofactores.

Vmax característica de cada enzima, es la saturación del enzima por el sustrato, todo enzima ocupado por el sustrato al actuar, baja concentraciones del enzima.

Factores que influyen en la velocidad de las reacciones enzimáticas.

 La velocidad de las reacciones enzimáticas no es siempre igual, depende de unos factores que influyen sobre la velocidad.
-La concentración de sustrato influye en la velocidad de  la reacción
-Hay un temperatura óptima para los enzimas, 37ºC, por debajo de esta disminuye la velocidad, porque al haber poca energía difícilmente se alcanza la energía de activación.
Por encima de la temperatura óptima la velocidad también disminuye, al aumentar la temperatura, la agitación térmica de las moléculas aumenta, lo que rompe los enlaces débiles, que mantienen el estado nativo de las proteínas, perdiendo su forma

baja la velocidad, cuando es igual a cero ocurre la desnaturalización.

-Ph óptimo(6,5-7)  a bajo PH, baja velocidad
depende del PK.
Si cambia el ph aparecen cargas eléctricas indeseables y/o desaparecen cargas necesarias, altera el estado nativo del enzima, altera su forma, función y velocidad, cuando las cargas electricas afecten a los Aa de unión, los aminoácidos catalíticos que mantienen el estado nativo, bajan su velocidad y ocurre la desnaturalización.

-Coenzima y cofactores óptimos, baja velocidad por falta de ayuda para los enzimas, los enzimas bajan y los coenzimas también


Clasificación y nomenclatura

Se clasifica por la acción quimica que realizan:
Nombre sutrato+acción enzimática+-asa


Regulación de la acción enzimática(modificaciones)

Las necesidades celulares varían y así debería hacerlo también la actividad enzimática, que cubren dichas necesidades de las células.
Existen parámetros generales que afectan a la acción enzimática, concentración de sustrato, temperatura, Ph, son inespecificos que afectan por igual a todas las enzimas, son inútiles para regular la actividad de las enzimas pero específicamente necesario para economizar recursos y necesaria para que actúen  coordinadamente. Se puede hacer a nivel del enzima o a nivel genético, la forma más económica de regular y fabricar el enzima cuando sea necesario

Activación/inhibición enzimática

Todos los enzimas se activan(funcionan) por presencia del sustrato, es un activador enzimático, también los coenzimas y cofactores, también los inhibidores especificos para esa función(anticatalizadores)
Los inhibidores, disminuyen la velocidad de las reacciones de las diferentes enzimas

Tipos inhibición:

-Inhibición irreversible, se unen covalentemente con ciertas enzimas, inhibiendolas irreversiblemente, es veneno metabólico, no se considera una inhibición.



-Inhibición reversible, mecanismo celular que regula la velocidad de sus reacciones químicas, hay tres tipos de esta inhibición, distinguiéndose experimentalmente.



Inhibición competitiva, la producen inhibidores que se parecen químicamente al sustrato, el enzima lo confunde con los inhibidores, la cantidad de producto disminuye


Si aumenta el sustrato la velocidad aumenta porque hay más enzima-sustrato.

Inhibición acompetitiva: el inhibidor no tiene semejanza con el sustrato, se da la reacción normal.

Inhibición no competitiva 

Proteínas

PROTEÍNAS

Hay muchas formas diferentes de proteínas, es el 50% de la materia orgánica de un ser vivo y la que más funciones cumplen en los seres vivos, algunas actúan como hormonas(reguladoras), como enzimas, músculos, piel .
Es un polímero de monómeros distintos, tienen una secuencia, un orden que contiene información, la cual permite hacer reacciones del metabolismo(papel activo).

Son polímeros lineales de aminoácidos, dan lugar a macromoléculas que presentan un PH mas alto que ninguna otra molécula, son muy complejas, se montan , desmontan con mucha facilidad.

Haciendo hidrólisis suave, da lugar a polipeptidos que son cadenas lineales de más de 10 Aa, más hidrolisis y los polipeptidos se rompen y forman los 20 Aa diferentes separados unos de otros.

Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas, están formados por un grupo ácido y un grupo amino, se diferencian en el resto


Propiedades.
Son parecidas a las propiedaes de los monosacáridos y al agua, por ser polares

-Carácter ácido-básico
Se comportan como ácido a PH básico y viceversa
Al variar el PH de la disolución van cambiando las cargas de los Aa, de las proteinas, su forma y su función.

-Son moléculas polares
Son solubles en agua(medio interno)
Son cristalinos, con alto punto de fusión y ebullición

-Isomería espacial y óptica
Misma fórmula molecular y diferente propiedad
Tiene carbono asimetrico
Isomería óptica, las disolucines de Aa desvian la luz polarizada

Clasificación
La clasificación se hace en función de como se encuentran en Ph=6
Apolares
Polares sin carga
Polares con carga

Enlace peptídico
Es el enlace que se establece entre aminoácidos, un grupo amino junto con un grupo ácido se forma una molécula de agua,se forma el enlace peptídico entre el C y N



Los enlaces peptídicos entre los aminoácidos forman una linea quebrada, por los átomos ppetidicos, quedando los restos alternativamente arriba y abajo.
Este enlace es un enlace resonante, para serlo los átomos peptidicos deben estar en el mismo plano, para poder compartir electrones

Si están en el mismo plano, no pueden girar unos respecto a los otros, el giro del carbono alfa es importante porque arrastra al resto determinando las diferentes estructuras espaciales de las proteínas

Estructura de las proteínas

Aa unidos por enlaces peptídicos, forman dipeptido, peptido, polipepetido.
Cada proteína tiene ciertos aminoácidos, con cierto orden, un mismo orden que es la secuencia de Aa(información de las proteínas), es la estructura 1ª, esta es determinante de las demás estructuras, esta estructura primaria nos hace entender una propiedad que es la especifidad.
Una misma proteína en distintas especies es semejante en su estructura primaria, en cuanto a los Aa esenciales, lo que cambia son los no esenciales estos no dan la especifidad.



Estructura 1ª
Linea quebrada junto con carbono alfa, peptidicos y Restos alternados

Cada proteína tiene una estructura su estado nativo, que adquieren las proteínas espontáneamente, sin consumo de energía(estado nativo=forma), esta estructura es muy estable que puede tener la proteína , muchos enlaces.

Estructura 2ª
Depende del giro del C alfa, este determina el giro del resto de Aa.

Alfa helice
Cuando un carbono alfa gira helicoidalmente en torno a un eje imaginario, de todas las hélices posibles solo se forma la que tiene 3´6 Aa por vuelta, pues cada 4 aminoácidos quedan enfrentados, los átomos peptídicos(de todos los aminoácidos) se encuentran en la posición geométrica adecuada(distancia y orientación) para que se forme un puente de hidrógeno, se forman todos los puentes de hidrógeno posibles, el máximo posible, son intracatenarios,son los que mantienen la hélice.

Beta hoja plegada
Los carbonos alfa actúan como punto de plegamiento de la linea quebrada de la estructura primaria, no se pueden formar los puentes de hidrógeno, estos no se establecen dentro de la misma cadena, sino que se forma entre dos cadenas paralelas los átomos peptídicos quedan en la posición geométrica adecuada entre 2 cadenas paralelas en beta hoja paralelas(o una replegada)
Los puentes de hidrógeno intercatenarios, que mantienen la hoja plegada(otra estructura seria menos estable)

Triple hélice de colágeno
No forma hélice, porque en su estructura primaria tiene mucha prolina e hidroxiprolina que tiene su grupo amino ciclado o dentro de un anillo, solo tienen un H que pierde en el enlace peptidico, no tiene ningún H y no puede formar puentes.

Tres hélices muy extendidas permiten formar puentes de hidrógeno intercatenarios igual que una cadena de tres cabos
La mayoría de las proteínas no están completamente estructuradas secundariamente, pueden tener discontinuidades(donde se rompe la estructura 2ª)


La estructura secundaria de un proteína y sus discontinuidades constituye la estructura 3ª que es igual al estado nativo, que es la forma espacial de la proteína

Esta estructura depende de la estructura 1ª, la 2ª del giro del carbono alfa que también dependen de los Aa de la Estructura 1ª, ciertos aminoácidos dan lugar a Hélice y otros a hoja plegada, otros forman discontinuidades producidas por ciertos aminoácidos(=E1ª) que no permiten ni una hélice ni hoja plegada, rompen la estructura secundariamente


Causas de las discontinuidades, depende de la estructura 1ª
-Prolina e hidroxiprolina, amino ciclado que carecen de H para un puente

-Aa apolares, sus restos huyendo del agua, se ontroducen en la cadena rompiendo su estructura 2ª

-Aa polares con carga cercanos
Acido glutamico y aspartico con carga negativa
Ciscina, histidina, arginina con carga positiva
Cuando estos se encuentran cercanos, si son de misma carga se repelen

-Cisteina que posee un grupo SH extremo de resto, este grupo es muy reactivo(reacciona fácilmente), cuando se encuentran cercanos y enfrentados reaccionan entre ellos formando un puente de disulfuro, enlace fuerte y covalente

Enlaces que mantienen la estructura 3ª
Son la mayoría enlaces débiles, pero son muchos
Gracias a la estructura 2ª y sus discontinuidades, ahora aparecen próximos los Aa antes alejados, permitiéndose la formación de nuevos enlaces manteniendo la estructura 3ª

-Puentes de hidrógeno, siempre se establece con el H(electropositivo), con otro electronegativo cargado(O, N)
-Interacciones hidrofóbicas, restos apolares hidrofobos se introducen en las cadenas lipofilas, pero si están próximos, como son hidrófobos, tienden a reunirse, se atraen.

-Interacciones iónicas los Aa ácidos y básicos al ser de carga contraria se atraen.
-Fuerzas de Van der Waals, cuando se comparten muchos electrones, como en los hidrocarburos y en los anillos próximos, los electrones libres saltan de un átomo a otro provocando cargas fluctuantes(cambiantes), no permanentes.
-Un sólo enlace fuerte, los puentes de disulfuro entre cisteinas, que mantienen la E3ª
La estructura 3ª son proteínas formadas por  una sola cadena polipeptidica, algunas presentan estructura 4ª formadas por varias cadenas polipeptidicas cada una con si estructura 3ª y la unión de sus cadenas constituye  la est 4ª
La unión de las subunidades que da lugar a la estructura 4ª, determina su forma espacial , su estado nativo.La unión de subunidades aproxima Aa, que antes estaban muy alejados, y ahora pueden  formar enlaces que mantienen esa estructura 4ª y no otra.



Enlaces que mantienen la E4ª
Son iguales que los de la estr3ª menos los puentes de disulfuro, no tienen nunca enlaces covalentes.
Son débiles y muchos, mantienen el estado nativo de la E2ª, 3ª y 4ª , lo que permite a las proteinas modificar su estructura durante su funcionamiento, ciertos restos permiten  la interacción débil con un ligando provocando su unión, proteína/ligando.
Provocando con nuevos restos en superficie una reacción química, los Aa esenciales son alejados en la cadena pero aparecen reunidas en un surco, llamado centro activo, resultado de su forma.
Los Aa esenciales y de unión mantienen su estado nativo



Propiedades de las proteínas

-Solubilidad en agua, son solubles porque la mayoría son polares, dependiendo de su resto
La proteína es polar y soluble en agua, pero no forman disoluciones porque son muy grandes, lo que pueden formar son dispersiones coloidales.

-Especifidad,  la estructura primaria de las proteínas varia de un individuo a otro y de una especie a otra, esto utiliza el sistema inmunitario para "reconocer" nuestras proteínas y distingue las extrañas, atacándolas, esto se da en el rechazo de trasplantes y transfusiones sanguíneas erróneas.

Cuando varia el Aa esencial de un individuo a otro es una enfermedad genética como la anemia falciforme, los glóbulos rojos cambian su estado nativo

-Des y renaturalización de las proteínas
El estado nativo se mantienen por enlaces débiles, por lo que pueden alterarse fácilmente, perdiendo la forma de la proteína, cuando pierde su estado nativo, cambian  sus propiedades, se vuelve insoluble, y todos los restos quedan en contacto con el agua, se hace más apolar y larga

Si la desnaturalización es suave, no afecta a la estructura primaria, devolviéndola a la situación inicial recupera espontáneamente el estado nativo sus propiedades y sus funciones.


Clasificación y funciones biológicas
Según su composición, pueden ser:
-Holoproteínas
Formadas por solo Aa.Se clasifican por su forma:
Globulares: Inmunoglobulina
Albumina: transporte de la sangre
Fibrosas de colágeno: tejido conjuntivo, oseo
Queratina: piel, pelo, uñas
Miosina: músculos

-Heteroproteinas
Formadas de Aa y otras moléculas, como el grupo prostetico que esta unido permanentemente de forma covalente a la proteína, este grupo es quien realiza las funciones en las proteínas mientras que esta les da, el ambiente para su funcionamiento, se subdividen según la naturaleza del grupo prostetico
- Fosfoproteínas (con ácido ortofosforico): caseina de la leche
-Glucoproteínas(glúcido): anticuerpos
-Cromoproteínas con anillo tetrapirrolico
molécula resonante con dobles enlaces débiles, muchos electrones compartidos, dando lugar a un color.

Hierro- hemoglobina
Cobre-Hemocianina
Mg-Clorofila

Al tener electrones compartidos, tiene electrones libres, por lo que puede absorber energía

-Nucleoproteinas, proteínas junto con ácidos nucleicos
cromatina, cromosoma, ribosomas.

Clasificación según su función
No sirven como fuente de energía.
-Función estructural: queratina, colágeno
-Catalizadores, enzimas que aceleran las reacciones metabólicas
-Transporte: albuminas transportan oxígeno en la sangre, mioglobina(músculo)
-Defensa: anticuerpos
-Movimiento actina y miosina(músculos

-Reguladores: cambian la temperatura, el estado metabólico de las células, hormonas:  insulina

Lípidos

LÍPIDOS

Son Biomoléculas orgánicas que son químicamente heterogéneas, sustancias muy diferentes entre si, están en este grupo por una propiedad, son altamente apolares, moléculas reducidas, se disuelven con otros lípidos.

Tienen mucha energía,combustible en la respiración celular, reserva energética animal.

Como son hidrofobas actúan como aislante térmico, conducen mal el calor.

Se clasifican en saponificables y no saponificables

Lípidos simples

Son la unión de un alcohol y ácidos grasos.

Los ácidos grasos es lo más característico de los saponificables, que determinan sus propiedades, son cadenas de hidrocarburos pares junto con ácido(COOH).Son apolares

Pueden ser saturados, sólo tienen enlaces sencillos y también los hay insaturados con dobles enlaces.

La longitud de las cadenas y que sean saturadas o insaturadas determinan las propiedades de los lípidos que los llevan y las funciones.

Los saturados presentan estructura zigzageante, forman una linea quebrada.

Insaturados la existencia de dobles enlaces rompe la linea quebrada, para compartirse 4 electrones entre ellos es necesario que  los átomos estén en el mismo plano(forman un codo), esto también provoca isomería geométrica.

Cuando las grasas se rancian,  es la conversión de dobles enlaces en aldehidos o cetonas, se oxidan.

-Los saturados tienden a reunirse son lipofilos( igual naturaleza química) por lo que tienden a reunirse entre ellos y se encajan las lineas quebradas en otras.Cuando tienen muchos enlaces covalentes y próximos comparten electrones, aparecen electrones libres capaces de saltar de un enlace a otro, provocando la aparición de cargas eléctricas fluctuantes(no permanentes), son enlaces electromagnéticos, como los puentes de H, son enlaces por fuerzas de Van der Waals, gracias a esto son sólidos a temperatura ambiente, tienen alto punto de fusión.

-Insaturados. Son líquidos a temperatura ambiente, tienen bajo punto de fusión, los codos separan las cadenas

Acilgliceridos

Son lipidos formados por la esterificación del trialcohol trivalente(Glicerina) junto con ácidos grasos.

Enlace ester alcohol +ácido y desprende agua

Cada vez que se forma un ester, se pierden 2 grupos polares, vuelven  a las grasas más apolares

Saponificación

Grasa junto con una base fuerte NaOH desplaza a la glicerina  de su unión ester con ácidos grasos, solubiliza las grasas.

Funciones acilgliceridos

 -Reserva energética, almacenan ácidos grasos que actúan como fuente de energía para la respiración celular, tiene una ventaja sobre los monosacáridos son más apolares, más reducidos  tienen más cantidad de energía, esto hace que las grasas sea reserva animal.

Si tuviéramos glucógeno en vez de grasa, el peso sería el doble y dificultaría nuestra movilidad, las plantas utilizan el almidón como reserva energía.

-Insolubles en agua se almacenan fácilmente dentro de la célula porque no crean presión osmótica

-Aislante térmico

CERAS

Se forman por la esterificación (enl.ester) de un ácido graso saturado y largo con un alcohol monovalente de cadena larga.

Son tan apolares que resultan impermeables, tanto para el agua y gases.

Son sólidas e inertes(no reaccionan fácilmente) lo que le hace ser un buen material estructural, además de aislante e impermeabilizante

Tiene función protectora(cerumen)

Lípidos complejos

Son los glicerolipidos y esfingolipidos.

Glicerolipidos 

Cuando se hace la hidrólisis se origina la glicerina junto con dos acidos grasos y ácido ortofosfórico, junto con una base nitrogenada o un monosacárido.Son moléculas unidas entre si por enlaces ester(alcohol y ácido)

Realizan intercambios de energía en el metabolismo, no esta libre, sino como enlace de alta energía con el fósforo

 Fosfolípido principal lipido de las membranas

Tiene doble carácter anfipático,  En la cabeza se encuentra la base nitrogenada junto con el fósforo por lo que es polar, en medio acuático las cabezas se dirigen hacia el agua y la cola formada de glicerina siendo apolar va donde no hay agua, eso origina la formación de micelas que sirven para transportar sustancias dentro de la célula y la bicapa que es el esqueleto de la membrana.

Esfingolipidos

Aminoalcohol insaturado de cadena larga 

La esfingocina esterificada con un acido graso da lugar a un cerámido

Ceramido junto con ácido ortofosforico y base nitrogenada, da lugar a esfingofosfolipidos

y un cerámido junto con una hexosa u oligosacarido forma  esfingoglucolipidos

Siguen siendo anfipáticos, siendo también lipidos de la membrana pero con funciones especificas(no estructurales),

-forman la vaina de la mielina que es la envoltura de ciertos axones y ciertas partes del SN

-Sirve de anclaje para virus y toxinas

-Antígenos en glóbulos rojos

-Control de la división y diferenciación celular, cuando hay altas concentraciones de esfingolipidos, determina que la célula se diferencia , cuando haya baja concentración las células se dividen.

Lípidos no saponificables

No tienen ácidos grasos, ni enlace ester, son derivados del isopreno.

Terpenos o isoprenoides

Derivados directos del isopreno, formados  de terpenos (2 isoprenos unidos)

Lo más característico es la gran abundancia de dobles enlaces, lo que va a determinar sus propiedades y funciones biológicas.Son polímeros lineales de terpenos ciclados en extremos.

Carotenos: naranja , zanahoria

Xantofilas: limón

Fitol: asociado a la clorofila, verde

Como hay muchos dobles enlaces, significa que hay muchos electrones compartidos, junto con electrones libres.

Estas moléculas tienen la capacidad para absorber energía, la luz la convierten en energía química, actúan como pigmento fotosintético, gracias a sus composición y por los electrones libres, los pueden ceder o aceptar después fácilmente, esto hace que estos terpenos formen parte de las cadenas transportadoras de electrones, que tiene gran importancia en la respiración celular y la fotosíntesis.

Otros terpenos constituyen la resina, brilla y refleja la luz, se evapora dificilmente(alto calor de vaporización), lo que produce enfriamiento por evaporación.

Esteroides 

Derivados indirectos del isopreno,

Todos los esteroides están formados por él, como el colesterol que es el precursor de las hormonas sexuales y de la vitamina D, tienen función reguladora, posee OH por lo que lo hace anfipático, lo que se le permite unirse a la cabeza de los fosfolípidos, las inmoviliza, forman parte de la membrana(lípido estructural), dejando libres las colas, estabiliza la bicapa, impidiendo que se haga monocapa, muchos dobles enlaces aportan insaturación a los fosfolípidos, bajan el punto de fusión, hace a la membrana líquida.Por todo esto el colesterol es imprescindible en nuestra dieta,

Su problema es el exceso, en los vasos sanguíneos el colesterol se acumula y los va cerrando(trombosis)

Forma parte de las sales biliares(bilis), actúa como emulsionante de grasas por lo que favorece la digestión.

Glúcidos.

GLÚCIDOS

Concepto y clasificación.

Son polímeros de monómeros iguales, tienen los monómeros iguales para almacenar glucosa que actúa como fuente de energía, reserva energética(almidón, glucógeno), también para servir como material de construcción, para construir estructuras: Función estructural

Son Polihidroxialdehidos/cetonas, formado de grupos funcionales con esqueleto de hidrocarburo, formados por enlaces covalentes, comparten electrones con tiene carga, son apolares.
Todos los hidrocarburos menos uno tiene grupo alcoholico/hidroxilo(-OH)este es polar y formado por enlace covalente dativo, el otro es de grupo carbonilo con doble enlace covalente dativo cargado electricamente, es polar.El grupo carbonilo determina el carbono1 puede estar al final, siendo un aldehido, se llamaria aldosa, si está en el interior el doble enlace es una cetona, se llamaria Cetosa



A la forma de nombralos seria: Aldo o Ceto+ números de C+osa
Los monosacáridos son los más sencillos porque si se rompen ya no es un glúcido, es el monómero que forma el resto de los glúcidos, tienen entre 3-6 carbonos, los polihidroxialdehidos o cetonas, son dulces, critalinos y solubles en agua (polares y pequeños)

Propiedades de los monosacáridos

Sus propiedaes son ismilares a las de los aminoácidos.

-Isomería espacial: 2 moléculas con la misma forma molecular y distinta posición en el espacio, estas distintas formas se superponen una a la otra(espejo).
No tienen centro/eje, ni plano de simetría, no tienen porque tienen carbonos asimetricos, que es aquel que tiene cuatro enlaces distintos por cada C asimetrico,  tiene dos formas distintas



Cuando hay varios carbonos asimetricos com las hexosas, al tener isomeri espacial interaccionan con la luz(isomeria optica)


-Forma de los monosacáridos
A partir de 5 carbonos no son lineales sino que son cerrados , forman anillos, no son bimensionales sino tri, tienen forma espacial.
Solo un 6% esta en forma lineal, los demás en forma de anillos.



Se forma un enlace hemiacetal entre el C carbonilico y C5, en realidad es una redistribución para disminuir la reactividad del carbonilo
Al formarse un anillo aparece un nuevo C asimetrico(Carbonilico) el C anomérico




-Poder reductor 
Son capaces de reducir a otras sustancias

Monosacáridos de importancia biológica

3C 
Gliceraldehido
Dihidroxicetona

Aparecen en glucolisis y fase oscura de la fotosíntesis, son vias centrales del metabolismo.

5C
Desoxirribosa, las pentosas de los nucleótidos
Ribulosa el dioxido de carbono entra por ella en la fase osucra de la fotosintesis
6C
Glucosa
Fructosa
Galactosa
Actuan como fuente de energía para la respiración celular.

Oligosacáridos, son cadenas de 2 a 10 monómeros(disacaridos)

Enlace glucosilico

Se lleva a cabo entre un OH de un C carbonilico y otro OH de un C (carbonilico o no), desprendiendose mol de agua.



       


Todos menos la sacarosa , conservan el poder reductor porque poseen un carbono carbonilico.
Sus funciones son de fuente de energía y combustible de la respiración celular

Polisacáridos: más de 10 monosacáridos
Pueden ser homo o heteropolisacárido
Los polisacáridos no son dulces, ni solubles por su mayor tamaño, no son reductores (carbonilos dentro de los enlaces)

Almidón: es un polisacárido de reserva vegetal,almacenan glucosa que usan como fuente de energía. Se almacenan en los amiloplastos, buena forma para almacenar la glucosa, ya que si estuviera suelta, produciría presión osmótica.
El almidón es insoluble
2 polisacáridos diferentes forman un almidón
Amilosa, largas cadenas lineales de glucosas con enlaces alfa (1->4)
Amilopectina, igual que la amilosa pero con más ramas.
Por hidrólisis se origina la maltosa y después la glucosa.


Glucógeno: reserva energética animal
Polisacárido parecido a la amilopectina, con más ramas, es más compacto y con más glucosas.
Tiene poca importancia en los animales, sólo están en ciertas partes con alto consumo energético, como los músculos, corazón e hígado.

Celulosa: es un polisacárido estructural, forma las paredes celulares de todas las células vegetales.
Esta formada por celobiosa y glucosa(difícil de hidrolizar)
Cuando forman enlace se forman hélices más cerradas, esta hélice protege a los enlaces glucosílicos, la celulosa es inerte(inalterable), irrompible e insoluble, es un perfecto material estructural.
La estructura que toma en las paredes celulares formando haces, estos son paralelos en cada capa, cruzándose con la capa anterior y posterior igual que una estructura cuasicristalina como un mineral.

Siendo tanto C, poco lo pueden aprovechar, sólo las bacterias, hongos, termitas y rumiantes(tienen más simbiosis)
Es indigerible para la mayoría de los animales, pero es más importante en su dieta, atraviesa el tubo digestivo sin alterarme, lo que favorece el tránsito intestinal(previene estreñimiento, cáncer de cólon)

La dieta mediterránea es rica en celulosa.